La struttura tridimensionale della proteina è la ricapitolazione complessa delle forze intramolecolari locali e distanti che cooperativamente contribuiscono a mantenere equilibri energetici finemente sintonizzati. Motivi della struttura secondaria e domini di piccole dimensioni potrebbero agire come elementi costitutivi la cui caratterizzazione potrebbe acquisire informazioni sulla struttura globale della proteina, ma anche per modulare le interazioni con i partner esterni nella sua interazione [1]. Inoltre, normalmente le proteine piegate possono accedere a stati amiloidogenici che sono spesso considerati come un insieme di conformazioni native-like con elementi localmente dispiegati. La caratterizzazione di specie amiloidogeniche intermedie è fondamentale per chiarire la potenziale aggregazione in condizioni native e per eventi di aggregazione in vivo [2]. Il discorso sarà incentrato sugli approcci interdisciplinari per le indagini sulla struttura, sulla funzione e sull'evoluzione delle proteine. Esempi di indagini sulla dissezione proteica saranno riportati sia per l'identificazione di potenziali nuovi farmaci nelle malattie infiammatorie / tumorali [3], sia per indagare la destabilizzazione, l'aggregazione, la tossicità e la mislocalizzazione cellulare delle proteine nucleolari [4] per esplorare nuove vie terapeutiche.
Riferimenti
[1] M.R. Hoopmann, R.L. Moritz, Current opinion in biotechnology, 24 (2013) 31-38.
[2] F. Chiti, C.M. Dobson, Annual review of biochemistry, 86 (2017) 27-68
[3] S. La Manna, E. Lee, M. Ouzounova, C. Di Natale, E. Novellino, A. Merlino, H. Korkaya, D. Marasco, rivista internazionale di cancro, (2018).
[4] P.L. Scognamiglio, C. Di Natale, M. Leone, R. Cascella, C. Cecchi, L. Lirussi, G. Antoniali, D. Riccardi, G. Morelli, G. Tell, F. Chiti, D. Marasco, Oncotarget, 7 (2016) 59129-59143.
22 marzo
Il seminario sarà tenuto dalla Prof.ssa Daniela Marasco del Dipartmento di Farmacia, Università di Napoli “Federico II”, Napoli, presso l'aula C (edificio CU010) alle ore 12:00.