CURRICULUM VITAE
Il dott. Andrea Ilari è primo ricercatore al CNR e lavora presso l’ Istituto di Biologia e Patologia Molecolari. Ha contribuito alla produzione scientifica dell’IBPM con più di 100 lavori tra pubblicazioni scientifiche e brevetti sullo studio di fenomeni bio-fisiopatologici a livello molecolare (H-index 38). E’ stato responsabile di 33 progetti scientifici e ha partecipato ad ulteriori 19 progetti. Ha collaborato e collabora con ricercatori sia presso realtà produttive come l’IRBM Science Park e la GlaxoSmithKline sia presso prestigiose istituzioni scientifiche Italiane e straniere tra cui: diversi Dipartimenti dell’Università Sapienza, l’ Istituto Superiore di Sanità (ISS), Istituto C. S. S. Mendel, Ospedale Casa sollievo della Sofferenza, il Medical Center dell' Università Umass del Massachusetts, il Dipartimento di Genetica e Microbiologia dell’Università di Pavia, il Dipartimento di Biotecnologie Chimica e Farmacia dell’Università di Siena, il Dip. Di Farmacia e Biotecnologie dell’Università di Bologna, l’ Indian Institute of Technology.
Svolge attività di revisore per numerose riviste scientifiche internazionali. Nel 2023 è divenuto Editor in chief della sezione “Theoretical Modeling, Structure, Prediction and Design” della rivista Frontiers in Chemical Biology.
Ha svolto attività di supervisione nei confronti di diversi studenti di laurea magistrale e di dottorato di ricerca, ha insegnato in diversi corsi di laurea di Medicina ed Odontoiatria presso l’Università “Sapienza” e Biotecnologie avanzate presso l’università di Teramo ed è membro del collegio dei docenti del Dottorato in Biochimica presso l’ Università Sapienza. E’ supervisore della “Biocrystal facility” una facility di Biologia Strutturale creata dai ricercatori IBPM e dai ricercatori del Dipartimento di Scienze Biochimiche della Sapienza che sarà potenziata grazie al progetto PNRR ITACA.SB e che ha lo scopo di incrementare l’utilizzo da parte dei ricercatori che operano nell’ambito delle Scienze della Vita della cristallografia ai raggi X e della Cryo-EM per la risoluzione delle strutture di macromolecole biologiche. Andrea Ilari ha inoltre partecipato attivamente alla vita dell’istituto e del DSB dapprima come membro dl Consiglio di Istituto (2015 – 2020) e ultimamente come membro del Consiglio di Scientifico del Dipartimento di Scienze Biomediche (Prot. n. 0230152 del 24/07/2023). Infine, Andrea Ilari ha contribuito alla vita sociale ed alla crescita della comunità di biologi strutturali, nonché al suo rapporto con la comunità scientifica internazionale di riferimento, come Consigliere della Sezione Macromolecole Biologiche dell’AIC (Associazione Italiana di cristallografia) (dal 2020) e membro della commissione per la partecipazione del CNR alla IUCr (International Union of Crystallography) (dal 2015).
PERSONAL INFORMATION
Nome e Cognome: Andrea Ilari
ORCID: 0000-0002-7754-399X
Scopus Author ID: 6601938545
Researcher ID: T-5501-2017
Data di nascita: 17/12/1968
Nazionalità: italiana
Posizione attuale
Dal 1 gennaio 2007– 1° ricercatore (II livello professionale) presso l’IBPM (Istituto di Biologia e Patologia Molecolari) del Consiglio Nazionale delle Ricerche.
Esperienza lavorativa
25 luglio 2001 al 31 dicembre 2006 – Ricercatore CNR a tempo indeterminato (III livello professionale) presso il Centro di Biologia e Patologia Molecolari confluito nel 2003 nell’IBPM (Istituto di Biologia e Patologia Molecolari).
1999-2001 - (dal 1 aprile 1999) Titolare di un contratto di ricerca del CNR ex -art. 23 nell’ambito dei progetti ASI-ARS 98-59, ASI/ARS-99-22, ASI/I/R/28/00, attività di ricerca su “Cristallizzazione di proteine in microgravità”.
Dall’1/11/1998 al- 31/03/1999 - Titolare di un contratto di prestazione professionale nell’ambito di una collaborazione con il Centre National de la Recherche scientifique - Laboratoire de Cristallographie et Cristallisation des Macromolécules Biologiques - France, sul progetto: “Structural dynamics of nitrite reductase”. Responsabile Prof. M. Brunori (Dipartimento Scienze Biochimiche, Università “Sapienza” Roma) e C. Cambillau (CNRS – Marsiglia)
1998 - Vincitore di una borsa di studio presso l’università di Pavia nel Dipartimento di Genetica e Microbiologia presso il laboratorio di Biologia Strutturale diretto dal Prof. A. Coda per attività di ricerca sul tema “Ricerca su mutanti portatori di resistenze multiple nel genere Mycobacterium” come da Prot.2850 dell’Università degli Studi di Pavia.
1997 - Nell'ambito del dottorato di ricerca si reca (marzo-giugno) nel Medical Center dell' Università del Massachusetts a Worcester nel laboratorio del Prof. W. E. Royer per acquisire esperienza nella cristallizzazione di emoproteine in presenza e in assenza di ossigeno, e nel processamento dei dati di diffrazione dei raggi X.
1994 - Per l’adempimento degli obblighi di leva svolge il servizio civile presso l’U.I.C. (Unione Italiana dei Ciechi).
Titoli di Studio
1998 – (26-05-1998) Sostiene con esito positivo l'esame finale di Dottorato di Ricerca in Biofisica, Facoltà di Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza”. Tesi sperimentale dal titolo "Interazione proteine-metalli: (a) "La sorcina, una proteina a mano EF con un ruolo nella trasduzione dei segnali intracellulari mediati dal calcio"; (b) "Cristallizzazione e studi preliminari di diffrazione a raggi X della ferritina di Listeria innocua"
1993 - Laurea in Chimica (sessione di dicembre 1993) cum laude. Tesi sperimentale dal titolo: "Interazione eme-proteina nella mioglobina di cavallo e nell'emoglobina omodimerica di Scapharca inaequivalvis. Spettroscopie di assorbimento e fluorescenza delle proteine ricostituite con Zn- e proto-porfirina IX"; relatore Prof. E. Chiancone.
Ruoli ricoperti e attività svolte.
I Responsabilità di progetto scientifico
2021-2025 Responsabile dell’U.O dell’IBPM e del workpackage 6 “Training, outreach, and networking” per il progetto “Potentiating the Italian Capacity for Structural Biology Services in Instruct-ERIC” Acronimo “ITACA.SB”, realizzato con I fondi PNRR, Linea di investimento 3.1, “Fondo per la realizzazione di un sistema integrato di infrastrutture di ricerca e innovazione”,finanziato dall’Unione europea – NextGenerationEU
CUP: B53C22001790006
2020-2024 Responsabile dell’U.O dell’IBPM per il progetto FISR (Fondo Integrativo della Ricerca): “ Proteolysis targeting chimeras (PROTACs) to treat Leishmaniasis – PROLEISH”.
Numero del progetto: FISR2019_03796 PROLEISH.
Numero di protocollo GOTT: 20191011-10
CUP: B84G19000130008
2023 - Responsabile U.O. CNR per il proposal “ITABAG: 3D structures of macromolecules related to human health”, Reference number: MX-2464
2023 - Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Sp2_WP2 Nuovi Progetti di Lead Identification
“FRAGMENT-BASED DRUG DISCOVERY SULLA TRIPANOTIONE REDUTTASI (TR) E STUDI STRUTTURALI SULLORNITINA DECARBOSSILASI (ODC) DUE BUONI TARGET PER LA PROGETTAZIONE DI NUOVI FARMACI CONTRO LEISHMANIOSI E TRIPANOSOMIASI.”
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: GAE: P481; CUP: B53C22010150005
2022 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Sp2_WP2 Nuovi Progetti di Lead Identification
“Fragment-Based Drug Discovery sulla Tripanotione Reduttasi (TR) e studi strutturali sull’Ornitina Decarbossilasi (ODC) due buoni target per la progettazione di nuovi farmaci contro Leishmaniosi e Tripanosomiasi.”
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: GAE: P421; B53C21001690005
2021 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Sp2_WP2 Nuovi Progetti di Lead Identification
“Identificazione di nuovi inibitori degli enzimi del metabolismo del tripanotione e delle poliammine per la progettazione di nuovi farmaci contro Leishmaniosi e Tripanosomiasi.”
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: GAE: P395
2020-2021 Responsabile dell’U.O dell’IBPM per il progetto XCHEM, a Diamonds (Didcot, UK) “Fragment-based approach targeting the Trypanosomatid redox key enzyme Trypanothione reductase.”
reference number LB25167
2020-2021 Responsabile dell’U.O dell’iBPM per il progetto iNEXT ARIA, “Fragment-based approach targeting the Trypanosomatid redox key enzyme Trypanothione reductase.”
PID: 13997
2018-2022 – Responsabile dell U.O. dell’IBPM CNR per il progetto di ricerca finalizzata 2016, RF 2016-02364123:
RARE in rarity: “Advanced in vivo and in vitro technologies to study Juvenile Huntington Disease neuronal connectivity and its relationship with clinical and genetic factors”, gestito da Casa Sollievo della Sofferenza.
2020 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING – FOE 2019, Sp2_WP2 Nuovi Progetti di Lead Identification
“Identificazione di nuovi inibitori degli enzimi del metabolismo del tripanotione e delle poliammine per la progettazione di nuovi farmaci contro Leishmaniosi e Tripanosomiasi..”
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: GAE: P343
2019-2020 Co-investigator for the BAG proposal “Structural and mechanistic studies on protein involved in various human diseases” proposal reference N:21741, principal investigator Prof. Stefano Mangani.
2019 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Studi strutturali e funzionali sugli enzimi del metabolismo del tripanotione e delle poliammine, bersagli molecolari per la sintesi di nuovi farmaci contro la leishmaniosi e tripanosomiasi.
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse (CNR/Reg Lazio)
Riferimenti: GAE: P222
2018 Responsabile dell U.O. dell’IBPM CNR
Titolo: Understanding the 3D structure of a variety of proteins related to the human health
Tipologia finanziamento: BAG proposal, per misurazioni diffrattometriche con luce di sincrotrone, a ESRF, Grenoble
Importo totale finanziamento: rimborso totale delle spese di viaggio, vitto e alloggio, spedizione dewar con i cristalli da misurare per i partecipanti
Principal investigator: Giuseppe Zanotti
Proposal references: numero: 75673, numero finale: MX-1949
2018 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Studi strutturali e funzionali sugli enzimi del metabolismo del tripanotione e delle poliammine, bersaglio molecolare per la sintesi di nuovi farmaci contro la Leishmaniosi.
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: GAE: P222
2018-2019 Principal Investigator for the Application for Macromolecular Crystallography BAG Beam Time at the ESRF Ref. No 75673 main proposer Giuseppe Zanotti Final N. MX-1949.
2016 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Studi di inibizione della tripanotione reduttasi e della triparedossina perossidasi due bersagli molecolari per la sintesi di nuovi farmaci contro la leishmaniosi.
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: CUP B56G15001140005, GAE: P222
2015 – Responsabile Progetto
Titolo: COLLEZIONE NAZIONALE DI COMPOSTI CHIMICI ED ATTIVITÀ DI SCREENING - Studi strutturali e funzionali sugli enzimi del metabolismo del tripanotione e delle poliammine, bersagli molecolari per la sintesi di nuovi farmaci contro la leishmaniosi.
Tipologia finanziamento: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: CUP B56G15001140005, GAE: P222
2014-2015 Responsabile progetto
Titolo: Biocrystal Facility, piattaforma di cristallizzazione di proteine e determinazione della struttura tridimensionale di macromolecole Biologiche
modulo SV.P14.008.001-GAE P0000182.
2014- Responsabile per l’unità operativa IBPM
Titolo: “Structure-function studies on different proteins related to diseases”.
Tipologia del progetto: BioStruct-X BAG proposal
Proposal ID: BioStructX_6943
2013- Responsabile per l’unità operativa dell’IBPM
Titolo: “Structure-function studies on different proteins related to diseases”.
Tipologia del progetto: BioStruct-X BAG proposal
Proposal ID: BioStructX_3959
2013 – Responsabile per l’unità operativa IBPM
Titolo: X-ray structure of proteins involved in the dithiol redox metabolism of Leishmania.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Helmholtz Centrum Berlin (Bessy), per le missioni a Bessy (Berlino)
Proposal ID: 2013_2_130059
2012 – Responsabile per l’unità operativa IBPM
Titolo: “Structural characterization of trypanothione metabolism in Leishmania spp”.
Tipologia del progetto: BioStruct-X proposal
Proposal ID: BiostructX_1223.2
2012 – Responsabile per l’unità operativa IBPM
Titolo: “New drugs for old bugs: targeting the Zn importing system of Salmonella enterica”.
Tipologia del progetto: BioStruct-X proposal
Proposal ID: BiostructX_1223.8
2012- 2014 coordinatore dell'unità di biologia strutturale del progetto: “Novel redox sensing pathways in parasitic microorganisms”, finanziato dall'Istituto Pasteur, Fondazione Cenci Bolognetti, principal investigator prof. Alberto Boffi.
2012 – Coordinatore progetto
Titolo: X-ray structures of enzymes and macromolecular complexes essential to survival and virulence of pathogenic bacteria in the human host and potential targets for development of new antibiotics.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Helmholtz Centrum Berlin (Bessy), per le missioni a Bessy (Berlino)
Proposal ID: 2012_2_120100
2005 –Coordinatore progetto
Titolo: Structure of the unique thermostable hemoglobin from Thermobifida fusca Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2004524
2005 –Coordinatore progetto
Titolo: X-ray structure of the Laminarinase endo-beta-1,3 glucanase from Pyrococcus furiosus
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2004516
2004 –Coordinatore progetto
Titolo: X-ray structure of Mycobacterium smegmatis Dps.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2003366
2002 –Coordinatore progetto
Titolo: X-ray structure of the complex between sorcin and the N-terminal domain of annexin.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2002265
2002 –Coordinatore progetto
Titolo: X-ray structure of lipid bound (linoleic acid)flavohemoglobin.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2002211
2001 –Coordinatore progetto
Titolo: Structure-function relationship in Sorcin.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Proposal ID: 2001163
2000 –Coordinatore progetto
Titolo: Structure of the Sorcin Calcium binding domain.
Tipologia del progetto: progetto finanziato da Elettra (Trieste), per le missioni
Importo totale finanziamento: finanziamento totale delle missioni per misure diffrattometriche con luce di sincrotrone a Elettra (Trieste)
Proposal ID: 2000233
2000-2002 – Coordinatore progetto
Titolo: Sistemi molecolari e supramolecolari complessi. Studio del complesso delle proteine Dps con il ferro e suo ruolo nella protezione del DNA dal danno ossidativo
Tipologia: Progetto giovani del CNR
Codice del progetto: CNRG0015A2.
II Partecipazione a progetti scientifici
2023 – Responsabile del Subtask 4.6.3 (Task 4.6; WP4)
Progetto: NUTRAGE “NUTRIZIONE, ALIMENTAZIONE & INVECCHIAMENTO ATTIVO”
Tipologia progetto: Progetto bandiera e di interesse
Riferimenti: CUP: B83C21001810005. Progetto: NUTRAGE (DBA.AD005.225).
2023- membro dell’Unità Operativa dell’IBPM CNR
Progetto: Tryp4Leish: un approccio One Health per la progettazione "structure-based" di nuovi agenti anti-leishmania in grado di interferire con il sistema di difesa basato sul tripanotione caratteristico deitripanosomatidi
Tipologia di progetto: PRIN-2022
2023- Membro dei seguenti gruppi di lavoro: WG1, WG2, WG5
COST Action CA21111 One Health drugs against parasitic vector borne diseases in Europe and beyond” (OneHealthdrugs)
2017-2021 membro dell’unità di ricerca IBPM
Titolo del progetto: Molecular characterization of enzymes involved in vitamin B1- and B6-dependent epilepsies
Partner Russo: Victoria Bunik (Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, and Faculty of Bioengineering and Bioinformatics, Lomonosov Moscow State University, Moscow)
SAC.AD002.020.017
2015 -membro dell unità IBPM nell'ambito del progetto bandiera “Cell based Omics for biomedical research application. CUP: B82I15000380007
2013-2018 - Membro dell’U.O. (responsabile Alberto Boffi) Flagship Project Nanomax: “NADINE: NAnotechnology-based Diagnostic In Neurological disease and Experimental oncology”.
2009-2011 - Membro dell’U.O. (responsabile Prof. E. Chiancone) nell’ambito del progetto ”Inhibition of the bacterial high affinity Zn-uptake system: a novel strategy for the design of antimicrobial agents” finanziato dalla Fondazione Roma.
2008 Progetto FIRB Futuro in Ricerca 2008 (MIUR - RBFR08F41U). Titolo: 'Nuovi meccanismi di risposta microbica allo stress ossidativo e nitrosativo'. Riferimento: Decreto Direttoriale MIUR del 3 agosto 2010 n. 490/ric. Periodo di attività: Dicembre 2010 – Novembre 2013. Risorse attribuite: 188.600 euro.
2007-2008 - Membro dell’U.O. IBPM del PRIN, Programmi di Ricerca di Interesse Nazionale (responsabile dott. Gianni Colotti) “Complessi supramolecolari della sorcina nella generazione e regolazione delle funzioni cellulari calcio dipendenti” per gli studi di biologia strutturale. Coordinatore nazionale:Vincenzo Sorrentino
2005-2006 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, nell’ambito del progetto MURST-PRIN: “Strutture supramolecolari. I complessi Dps (DNA binding Proteins from Starved cell) DNA, sorcina-canali del calcio e loro funzione biologica.”Coordinatore Nazionale: E. Chiancone
2003-2005 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, nell’ambito del progetto FIRB 2003 “Nuovi procedimenti catalitici per lo sviluppo di una chimica sostenibile dal punto di vista energetico e ambientale”. Coordinatore Nazionale Prof. A. Boffi
Codice progetto: RBNE034XSW
2003-2004 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST PRIN dal titolo “Biologia strutturale e dinamica di proteine redox. Le proteine Dps (DNA binding Proteins from Starved cells): proprietà redox dei complessi con il ferro, legame del DNA e sua protezione dal danno ossidativo”. Prot.003050 74_005
Coordinatore Nazionale: Prof. A Coda
1998-2002 Membro dell’U.O., responsabile Prof. D. Tsernoglou, del progetto ASI (Agenzia Spaziale Italiana) “Macromolecole in microgravità: crescita di cristalli proteici di rilevanza biomedica e biotecnologica” coordinato dall’Istituto Nazionale di Fisica della Materia sotto la direzione del Prof. M. Bolognesi.
Codici: ASI/ARS-98-59, ASI/ARS-99-22, ASI/I/R/28/00, ASI IR/167/2001, ASI: I/R/294/02
2001-2003 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, progetto FIRB 2001 “Ruolo dei metalli di transizione e metalloproteine nell’infezione da batteri intracellulari e possibili implicazioni terapeutiche”. Protocollo:RBAU01YMTR.
2001-2002 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST-PRIN, responsabile nazionale Prof. A. Coda, dal titolo “Biologia strutturale e dinamica di proteine redox – I complessi del ferro con la ferritina di Listeria innocua e la proteina Dps di Escherichia coli indotta da stress: proprietà redox e ruolo biologico”. Prot.2001054582_006
1999-2000 Membro dell’U.O, responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST-PRIN, responsabile nazionale Prof. A. Coda, dal titolo “Biologia strutturale e dinamica di proteine redox - La ferritina di Listeria innocua un omologo strutturale della proteina Dps dotato di attività ferossidasica e capacità di incorporare ferro”. Prot.9905228975_003. Coordinatore Nazionale: Prof. Alessandro Coda
1997-1998 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST-PRIN, responsabile nazionale Prof. A. Coda, dal titolo “Biologia strutturale – Proteine oligomeriche stabilità della struttura quaternaria e regolazione funzionale” Prot. 9705227473-016.
1996 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST-PRIN, responsabile nazionale Prof. A. Coda, dal titolo “Livelli di organizzazione strutturale delle proteine. Interazioni fra subunità e regolazione funzionale in proteine oligomeriche”.
1995 Membro dell’U.O., responsabile Prof. E. Chiancone, del progetto MURST-PRIN, responsabile nazionale Prof. A. Coda, dal titolo “Livelli di organizzazione strutturale delle proteine. Interazioni fra subunità e regolazione funzionale in proteine oligomeriche”
III Resposabilità di Servizio
Dal 2001 Responsabile del servizio di cristallografia dell’IBPM (http://www.ibpm.cnr.it).
Dal 2015. Responsabile della Biocrystal facility (https://biocrystalfacility.it/it/facility-di-biocristallografia/)
IV Attività di referaggio
Referaggi giornali e tesi
2023 – revisore della tesi di dottorato della candidata Lavinia Carlini dal titolo:
“TOWARDS THE UNDERSTANDING OF THEAMYLOVORAN BIOSYNTHETIC PATHWAY IN ERWINIA AMYLOVORA”
Scuola di Dottorato in “Mountain Environment and Agriculture”
della libera Università di Bolzano
2023 – revisore della tesi di dottorato della candidata Elisa Fagnani dal titolo:
“Structural and functional characterization of Apoptosis Inducing Factor and Retromer complex: novel targets in neurodegenerative disorders”
corso di dottorato in Biologia Molecolare e Cellulare, Università di Milano.
2023 - referaggio per i giornali: Journal of Medicinal Chemistry, Phytotherapy research, Pharmaceutics, Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, Frontiers in Pharmacology, Medicinal Research Review
2022 - referaggio per i giornali: Amino Acids, Biometals, Frontiers in Pharmacology, Journal of Medicinal Chemistry, MDPI Medical Sciences, Scientific Reports, ACS Chemical Neuroscience,
2021 – referaggio per i giornali: Amino Acids, Biometals, Frontiers in Chemistry, FEBS_open_bio, Journal of Medicinal Chemistry, international Journal of Molecular Sciences, ACS Chemical Neurosciences
2020 – referaggio per i giornali: ACS-Infectious Diseases, ChemComm, ChemistrySelect, International Journal of Molecular Sciences (IJMS)
2019 - referaggio per i giornali: Amino Acids (Springer), Frontiers, Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry (JEIMC)
2018- referaggio per i giornali: ACS-Infectious Diseases, Parasitology International (PARINT), JEIMC, Infection and Drug Resistance (Dove press)
2017 – referaggio per i giornali: Current Pharmacology Design, ACS-Medicinal Chemistry Letters, Metallomics, Antioxidant and Redox Signaling (ARS)
2016 – referaggio per i giornali: FEBS J. Future in Medicinal Chemistry (FMC), Biochimie, Journal of Cellular and Molecular Medicine (JCMM)
2015 – referaggio per i giornali: Biochimie, Bioinformatics, Journal of Antimicrobial Chemoterapy (JAC) (Oxford University Press), JCMM, Journal of Nanostructure in Chemistry (JNSC)
2014 –referaggio per i giornali: Antimicrobial Agent, J. Of Cellular and Molecular Medicine, Molecules, MROC
2013 – referaggio della tesi “Studies on Procerain-B, a Novel Cysteine Protease from Calotropis procera”, Dr. Abhay Narain Singh supervisionato dal Dr. Vikash Kumar Dubey, Department of Biotechnology Indian Institute of Technology Guwahati
2013 - referaggio per i giornali: FEBS J., Biochimica and Biophysica Acta (BBA) Protein and Proteomics, European Journal of Pharmaceutics (EJPB)
2009 – referaggio per FEBS J.
2009 - Attività di referaggio per le seguenti riviste: FEBS J. e International Journal of Parasitology
2008 - Attività di referaggio per la rivista Acta Cryst. Section F: Structural Biology and Crystallization communications, editor Dr H.M. Einspahr.
- Reviewer per il progetto “Japanese-Swiss Science and Technology Cooperation Program in Medical Research”, su richiesta della Dr. Rahel Byland, Projekt Koordinatorin Japan und Korea
International Institutional Affairs ETH-Zentrum
V Attività editoriali
2023 – Editor in chief della sezione “Theoretical Modeling, Structure, Prediction and Design” della rivista Frontiers in Chemical Biology
2022- dal 06/04 review editor per la rivista: Frontiers in Parasitology - Therapeutics and Diagnostics
2020- Editor del numero speciale “Molecular Basis and Molecular Targets in Huntington’s Disease” in IJMS
Dal 2016 Review editor di Frontiers in Chemistry, Medicinal and Pharmaceutical Chemistry
VI Organizzazione di congressi scientifici
2023 - Centro Studi Ricerca e Formazione CISL –San Domenico, Firenze 5-6 giugno 2023, membro del comitato scientifico e organizzatore del meeting “4nd AIC-BMM meeting”, quarto congresso della sezione macromolecole biologiche dell’ AIC (Associazione Italiana di Cristallografia)
2022 - Centro Studi Ricerca e Formazione CISL –San Domenico, Firenze 23-24 maggio 2022, membro del comitato scientifico e organizzatore del meeting “3nd AIC-BMM meeting” terzo congresso della sezione macromolecole biologiche dell’ AIC (Associazione Italiana di Cristallografia)
2021 –7-9 giugno 2021, membro del comitato scientifico e organizzatore del meeting “on line” “2nd AIC-BMM meeting” secondo congresso della sezione macromolecole biologiche dell’ AIC (Associazione Italiana di Cristallografia)
2019 -Napoli 4-7 settembre – Andrea Ilari è nel comitato scientifico del congresso MISCA V. Il quinto meeting delle associazioni italiana e spagnola di cristallografia.
2019 – 10-11 ottobre, Andrea Ilari è nel comitato scientifico e organizzatore del congresso “Cryo-electron microscopy in structural biology: paving the way towards precision biomedicine and biotechnology” che si è svolto presso la sala Odeion dell’Università Sapienza di Roma e la Sala Convegni del CNR.
2019 -9 maggio Andrea Ilari è nel comitato scientifico del congresso IBPM-CNR “From model systems to therapies”.
2018 – 8 maggio 2018 Andrea Ilari è nel comitato scientifico del congresso IBPM-CNR “Health, disease and environmental research: biology, tools and applications”.
2018- Roma 25-28 Giugno – Andrea Ilari è nei comitati scientifico ed organizzatore del congresso “3rd Joint AIC-SILS conference”. Il congresso congiunto dell’Associazione Italiana di Cristallografia e della Società Italiana Luce di Sincrotrone.
2014 –Torino, 16-17 ottobre, Crystal (Cl)year Andrea Ilari è nel comitato scientifico del congresso.
1999 – Andrea Ilari è stato tra gli organizzatori del congresso “Biocrystallography for Medicine and Biotechnology” che si è svolto a Roma presso la palazzina dell’Auditorio dell’Accademia Nazionale dei Lincei.
VII Incarichi di docenza
2021-2023 Titolare del modulo STRUTTURE E INTERAZIONI TRA BIOMOLECOLE del corso integrato BIOLOGIA STRUTTURALE PER IL DRUG DESIGN del CORSO DI STUDI IN BIOTECNOLOGIE AVANZATE- LM-9, Facoltà di Bioscienze, Università degli studi di Teramo.
2022 – 2023 Titolare del modulo BASI MORFOLOGICHE E FUNZIONALI DELLA CELLULA – BIOCHIMICA Corso di Laurea in Scienze Infermieristiche, Corso M (S. Camillo Forlanini), Sapienza Università di Roma
2011 – Organizzatore e docente del corso avanzato: “Applicazioni della Bioinformatica alla Biologia Molecolare e Strutturale”, presso l'Aula Informatizzata del Dipartimento di Scienze Biochimiche dell'Universita’ dell’Aquila.
2010 – 19/10-4/11. Organizzatore e Docente del Corso avanzato con esercitazioni pratiche dal titolo “Applicazione della Bioinformatica alla Biologia Molecolare e Strutturale”, organizzato con i fondi attribuiti all’IBPM per lo svolgimento di iniziative di formazione per il personale ricercatore o tecnologo.
2009/2010. Svolge Attività Didattica Elettiva nel Corso integrato di Chimica e Propedeutica Biochimica del corso di laurea in Tecnico di Laboratorio Biomedico della facoltà di Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza” come da certificato rilasciato dalla Presidente di Corso di Laura, Prof. Cinzia Marchese il 14 gennaio 2010.
2008/2009. Svolge attività elettiva di supporto per il Corso integrato di Chimica e Propedeutica Biochimica del corso di laurea in Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza” come da verbale del 2 luglio 2008 del Consiglio di corso di Laurea di Medicina e Chirurgia “D”.
2007/2008. Svolge attività elettiva di supporto per il Corso integrato di Chimica e Propedeutica Biochimica del corso di laurea in Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza” come da verbale del 15 febbraio 2007 del Consiglio di corso di Laurea di Medicina e Chirurgia “D”.
2007 – 19-28 settembre. Organizzatore e Docente del Corso avanzato con esercitazioni pratiche dal titolo “La struttura di proteine: una moderna chiave di lettura della funzione. Dalla preparazione dei cristalli alla comprensione di una struttura proteica.”, organizzato con i fondi attribuiti all’IBPM per lo svolgimento di iniziative di formazione per il personale ricercatore o tecnologo. Prot. IBPM 013/20
2005/2006. Svolge attività elettiva di supporto per il Corso integrato di Chimica e Propedeutica Biochimica del corso di laurea in Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza” come da verbale del 20 maggio 2005 del Consiglio di corso di Laurea di Medicina e Chirurgia “D”.
2004/2005. Svolge attività elettiva di supporto per il Corso integrato di Chimica e Propedeutica Biochimica del corso di laurea in Medicina e Chirurgia dell’Università “Sapienza” come da verbale della Riunione della Commissione Tecnica di Programmazione Didattico-Pedagogica del 25 ottobre 2004
VIII Incarichi di tutoraggio e docente guida
2020-2023 Docente guida dello studente di dottorato in Biochimica Lorenzo Antonelli per la tesi “Struttura e funzione del recettore Sigma1”.
2020-2021– Tutor dello studente di Genetica e Biologia Molecolare Flavio Cennamo e relatore esterno per la tesi “Structure-based drug design: l’esempio paradigmatico della tripanotione reduttasi”.
2018 – 2021 Docente guida della studentessa di dottorato in Biochimica Aasia Bibi che ha ottenuto il dottorato in biochimica con la tesi dal titolo “Inhibition Studies of Trypanothione Reductase & Structural Studies on Ornithine Decarboxylase from Leishmania infantum”
2018 – Tutor dello studente di Genetica e Biologia Molecolare Stefano Mocci per la tesi“The structure-function relationships in trypanothione reductase, an enzyme essential for the Leishmania and Trypanosoma Brucei survival in the human host”.
2015-2017 Docente guida dello studente di dottorato in Biochimica Eris Bidollari per la tesi “Neural Stem Cells differentiated from Human induced pluripotent stem cells (iPSCs) as a novel in vitro model to study developmental pathways in Huntington Disease”.
2015-2016 tutor della studentessa di chimica Alessandra Cipollone per la tesi “Studi strutturali e funzionali du mutanti della PGK-1 derivanti da SNP presenti in cellule tumorali”.
2014-2015 Docente guida della studentessa di dottorato Gabriella Angiulli per la tesi: “Studi strutturali e funzionali della triparedossina perossidasi di Leishmania major”. Dipartimento di Chimica dell’Università di Roma Sapienza.
2013 -Tutor dello studente Francesco Di Chiaro per la tesi in chimica: “Studi strutturali e funzionali della triparedossina perossidasi di Leishmania major”. Dipartimento di Chimica dell’Università di Roma Sapienza.
2007 – Tutor della tesi di laurea magistrale in Chimica della Dott. Annarita Fiorillo: “Struttura ai raggi X della N-metil triptofan ossidasi determinanti strutturali che conferiscono all’enzima la sua specificità”. Relatore interno Prof. P. De Santis.
IX Commissioni e Consigli
1. Commissioni e Consigli societari ed Istituzionali
2023 – Eletto e nel Consiglio Scientifico del Dipartimento Scienze Biomediche.
Nomina ratificata il 24/07/2023, Protocollo 0230152
2023 – Eletto per la seconda volta Consigliere della Sezione Macromolecole Biologiche dell’AIC (Associazione Italiana di cristallografia)
2020 – 2023 Consigliere della Sezione Macromolecole Biologiche dell’AIC (Associazione Italiana di cristallografia)
2015 – 2020 membro del Consiglio di Istituto dell’Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR.
Dal 2015 -Membro della commissione, nominata il 16 marzo 2015 con provvedimento numero 17, per la partecipazione del CNR alla IUCr (International Union of Crystallography).
2. Commissioni didattiche
2023- 23 giugno, Commissione giudicatrice preposta all’esame dei candidati al conseguimento del titolo di dottore di ricerca in SCIENZE BIOTECNOLOGICHE, BIOCOMPUTAZIONALI, FARMACEUTICHE E FARMACOLOGICHE, con sede amministrativa presso l’Alma Mater Studiorum – Università di Bologna. La Commissione giudicatrice (com.569-2), nominata con D.R. Rep.n.642/2023 Prot.N.134057 del 18/05/2023,
2014-2023 Dal 2014 fa parte della commissione di dottorato di ricerca in Biochimica del Dipartimento di Scienze Biochimiche “Rossi Fanelli” dell’Università Sapienza di Roma.
2014-2023 Fa parte della commissione d’esame del corso di Chimica Medica per il corso di laurea in Odontoiatria della facoltà di Medicina e Chirurgia dell’Università Sapienza.
X Riconoscimenti scientifici.
1. Lezioni magistrali ad invito e comunicazioni orali a congressi
2023 – 3 Luglio 2023, Aula EXPO, AdRMI1 Centro Convegni Via Alfonso
Corti 12 (20133 Invited speaker al meeting ‘‘Target oriented Development of Novel Leishmanicidal Agents’’ con un seminario dal titolo: ‘‘La Tripanotione Reduttasi : un buon target per trovare nuovi farmaci contro la Leishmaniosi mediante lo structure based drug design
2023 - Roma 30 agosto- 3 settembre. Comunicazione orale al Congresso SILS 2023 Annual Meeting of the Italian Synchrotron Radiation Society.
Titolo: A fragment-based approach targeting trypanothione reductase for the development of new antileishmanial agents.
2022 - 26– 28 Ottobre. Andrea Ilari ha presentato una comunicazione orale intitolata “A FRAGMENT-BASED APPROACH FOR THE DEVELOPMENT OF TRYPANOTHIONE REDUCTASE INHIBITORS AS ANTILEISHMANIAL AGENTS”, al 3nd International Caparica Conference on Leishmaniasis 2022 Caparica – Portugal.
2021- 6-8 settembre Parma, invited speaker al XLIX congresso dell’Associazione Italiana di Cristallografia (AIC) con la lezione magistrale dal titolo “ Trypanothione Reductase, one target different approaches for the development of a broad spectrum trypanocidal drug”
2020- 26– 28 Ottobre. Andrea Ilari ha presentato una comunicazione orale intitolata “Structure-based drug design on Trypanothione Reductase, a good drug target to find new lead compounds active against trypanosomatid diseases”, al 2nd International Caparica Conference on Leishmaniasis 2020 Caparica – Portugal.
2020- 10 febbraio. Invited speaker al congresso organizzato da INSTRUCT Italia con un intervento dal titolo “Structural Biology Italian Network: Instruct-ITALIA”
2018 -- Invited speaker al congresso World Structural and Molecular Conference, 26-28 Novembre Roma Italia, con il seminario dal titolo “Structure-Based Drug Design On Trypanothione Reductase To Find New Drugs Against Leishmaniasis”.
2018- Invited speaker al congresso “Fifth International Conference on Polyamines: Biochemical, Physiological and Clinical Perspectives” svoltosi dal 2 al 7 settembre all' Ocean University e all’ Howard Civil Service International House, a Taipei (Taiwan) a Taiwan con un seminario dal titolo: “Enzymes of the trypanothione-based redox metabolism and anti-kinetoplastid drug discovery.
2018 – 8 maggio 2018 Andrea Ilari è invited speaker al congresso IBPM-CNR “Health, disease and environmental research: biology, tools and applications.” con un seminario dal titolo “Protein crystallography at IBPM: function discovery of cage-like proteins and sorcin”.
2015 – 6-7 december, Indian Institute of Technology, Guwahati “Recent developments in Medicinal Biotechnology and Structure-based drug designing”, Trypanothione reductase and Trypanothione peroxidase, key enzymes of Leishmania dithiol redox metabolism: structural, functional and inhibition studies on the enzymes of the trypanothione metabolism.
2015 – 30 Giugno 2015 Dipartimento di Scienze Cliniche Applicate e Biotecnlogiche polo di Coppito Coppito2, Università dell’Aquila “Struttura e funzione degli enzimi della via del tripanotione bersagli Molecolari per la progettazione di nuovi farmaci contro la Leishmaniosi”.
2014 – 31 ago, 5 settembre 2014 third International congress on polyamines, Itamambuca Eco Resort, Ubatuba-SP, Brazil, “ Trypanothione, a spermidine derivative, necessary for Leishmania survival: structural and inhibition studies on the trypanothione metabolism enzymes”.
2012- 9 ottobre Polo Scientifico e Tecnologico Università di Firenze Dipartimento di Chimica ‘Ugo Schiff’, Sesto Fiorentino (Firenze), nell’ambito del dottorato in Scienze Chimiche lezione magistrale dal titolo: “Targeting the unique thiol metabolism in Leishmania, the Achilles' heel of the parasite. A structural biology study.
2011 “New drugs for neglected diseases”, Medicinal Chemistry in Parasitology 2011, Modena, 5-7 October 2011. “X-ray structures of the trypanothione metabolism proteins, potential drug targets against Leishmaniasis. Gianni Colotti, Paola Baiocco, Annarita Fiorillo, Andrea Ilari.
2010 13th International Symposium on Molecular Medicine, Hotel Poseidon Resort, Loutraki, Greece, 7-9 October. “ZnuA, the soluble component of the bacterial Zn(II) ABC transporter, a possible target for novel antibiotics” Flaminia Alaleona, Roberto Di Santo Emilia Chiancone Andrea Ilari.
2009 12th International Symposium on Molecular Medicine, Hotel Poseidon Resort, Loutraki, Greece, 15-17 October. “The X-ray structure of trypanothione reductase in complex with NADPH and Sb(III) discloses the molecular basis of antimony treatment in leishmaniasis” Paola Baiocco, Gianni Colotti and Andrea Ilari.
1999 Sorrento, Italy, 23-27 May: Bioiron, World Congress on Iron Metabolism. “X-ray structure of the dodecameric ferritin from Listeria innocua related to the DNA-Binding Proteins of the Dps family” A. Ilari, E. Chiancone, S. Stefanini, and D. Tsernoglou.
2. Program chair
2023 – Bologna 5-8 settembre, Aula Prodi, Andrea Ilari è chairman al 50° congresso dell’Associazione Italiana di Cristallografia nell’ MS4 – “Structural approaches to disclosing molecular recognition and targeting”.
2019 - 10-11 ottobre, Andrea Ilari è chairman al congresso “Cryo-electron microscopy in structural biology: paving the way towards precision biomedicine and biotechnology” che si è svolto presso la sala Odeion dell’Università Sapienza di Roma e la Sala Convegni del CNR per la sessione “Session: CryoEM and biomedicine Part II.
2015- Andrea Ilari è chairman al congresso “Recent developments in Medicinal Biotechnology and Structure-based drug designing” 6-7 dicembre IIT, Guwahati, India.
2009 Andrea Ilari è chairman della sessione “Microbiology” del 12th International Symposium on Molecular Medicine, Hotel Poseidon Resort, Loutraki, Greece, 15-17 October.
3. Premi e riconoscimenti
2022 – Abilitazione a professore di prima fascia in “Biologia Molecolare”, 05/E2
2020 – AIMS AWARD Project ID: A19-552
2020- Ottiene nuovamente l’abilitazione a professore di prima fascia in “Biochimica Generale” settore 05/E1.
2014 – Ottiene l’abilitazione a professore di prima fascia in “Biochimica generale” , 05/E1.
2009 –Premio di 2000 euro per la ricerca scientifica nel 2005. Viene riconosciuto al dott. Andrea Ilari dal Presidente del CNR Luciano Maiani il merito di aver conseguito nell’anno 2005, risultati innovativi di particolare eccellenza e rilevanza strategica.
.
XI altre attività - attività di divulgazione
2014 – Road show “The Biocrystal Facility at the IBPM-CNR” CNR, Area della Ricerca di Napoli via Castellino 111, IGB seminar room, second floor, room number 4-6. ROADSHOW, indirizzata ai ricercatori del CNR, delle Università, di enti e istituzioni di ricerca, industrie e imprese.
2014 – Responsabile della “Biocrystal Facility” dell’IBPM-CNR.
2009 14-19 aprile Festival della Scienza del Municipio Roma III, Scienza III. Andrea Ilari organizza e presenta a studenti delle scuole elementari esperimenti di cristallizzazione di proteine.
2008. 14-16 novembre. Membro e organizzatore del progetto “From information to function”, selezionato per l’ ”European City of Science”, manifestazione di divulgazione internazionale che si è svolta a Parigi.
XII Attività Scientifica
Il dott. Ilari si è sempre interessato alla relazione struttura-attività in proteine di interesse biomedico e biotecnologico ed alle possibili applicazioni terapeutiche delle sue ricerche.
In particolare il dott. Ilari si è occupato di:
1. Cage-like proteins. Proteine multi-subunità che proteggono la cellula dal danno ossidativo e che possono essere usate come bioreattori per la sintesi di nanoparticelle metalliche.
2. Sorcin (Soluble Resistance related Calcium bInding proteiN) una proteina coinvolta nella multidrug resistance di cellule cancerose.
3. Proteine del metabolismo del tripanotione: target per lo sviluppo di farmaci contro la leishmaniosi.
4. Resistenza batterica: Proteine trasportatrici di zinco nei batteri.
5. Proteine coinvolte nella fisiopatologia della Malattia di Huntington.
1 Cage-like proteins. Proteine multi-subunità che proteggono la cellula dal danno ossidativo e che possono essere usate come bioreattori per la sintesi di nanoparticelle metalliche.
Il dott. Ilari ha risolto la struttura di diverse DPS (DNA binding Protein from Starved cells) proteine formate da 12 subunità identiche che assemblano con simmetria 23 a formare una sfera cava e che grazie al loro centro ferrossidasico sono in grado di proteggere il batterio dal danno ossidativo.
Queste proteine come le ferritine (più grandi e più capienti essendo formate da 24 subunità) sono in grado di incorporare ferro e sintetizzare nanoparticelle di ferriidrite in condizioni fisiologiche.
Grazie al contributo del dott. Ilari si è scoperto che Dps e Ferritine sono in grado di sintetizzare nanoparticelle anche di altri metalli (oro e argento) che possono essere usate per scopi biomedicali.
2. Sorcin (Soluble Resistance related Calcium bInding proteiN) una proteina coinvolta nella multidrug resistance di cellule cancerose
La sorcina è una proteina dimerica che è stata isolata per la prima volta in cellule cancerose resistenti a chemioterapici. Grazie al contributo del dott. Ilari si è potuta determinare la struttura della proteina che possiede 5 domini a mano EF in grado di legare il calcio. In seguito al legame del calcio la proteina cambia conformazione ed espone superfici idrofobiche che la rendono capace di legare i suoi target molecolari. La sorcina è una proteina che regola l’omeostasi del calcio legandosi e regolando i canali del calcio: il recettore della rianodina (RYR2), lo scambiatore sodio calcio (NCX1), il canale del calcio voltaggio dipendente (LTCC), e alla calcio ATPasi sarcoplasmatica ed endoplasmica (SERCA). Nel muscolo cardiaco la sorcina regola il meccanismo di eccitazione-contrazione e una sua mutazione (F112L) induce un cambiamento della sua struttura tridimensionale che determina cardiomiopatia ipertrofica e ipertensione nei soggetti portatori della mutazione. In generale la sorcina ha una funzione protettiva del reticolo endoplasmatico e una sua “overespressione” causa un aumento della concentrazione di calcio nel reticolo endoplasmatico (ER) e conseguentemente previene lo stress dell’ ER, l’UPS (Unfolding Protein Response) e inibisce l’apoptosi, mentre il suo silenziamento blocca il ciclo cellulare mitotico nella fase G2/M e induce apoptosi.
La sorcina è overespressa in molti tipi di cancro ed è “upregolata in maniera significativa in linee cellulari resistenti a diversi chemioterapici (MDR). Grazie al contributo del dott. Ilari si è scoperto che la sorcina è in grado di legare la doxorubicina ed altri chemioterapici ed è per questo espressa in grosse quantità in cellule di cancro MDR.
3. Proteine del metabolismo del tripanotione buoni target per lo sviluppo di farmaci contro la leishmaniosi
Dal 2008 il dott. Ilari si interessa alla Leishmaniosi una malattia trasmessa dai flebotomi che colpisce le popolazioni delle zone tropicali e subtropicali in America Asia e Africa. E’ una malattia che se non curata può portare la morte e di fatto uccide 60000 persone l’anno. La leishmaniosi è una malattia dimenticata perché colpisce la parte più povera della popolazione mondiale.
Leishmania entra nel sangue dell’ospite come promastigote in seguito alla puntura del flebotomo e viene fagocitato dai macrofagi dove si differenzia in amastigote e si moltiplica. Le specie reattive dell’ossigeno prodotte dai macrofagi vengono neutralizzate dal parassita grazie al tripanotione una molecola presente in grande quantità nel protozoo. Il dott Ilari ha studiato la relazione struttura attività negli enzimi della via metabolica del tripanotione risolvendo le strutture ai raggi X della Tripanotione reduttasi (TR), della triparedossina (TXN) e della triparedossina perossidasi (TXNPx). Grazie alla conoscenza tridimensionale delle proteine coinvolte in tale metabolismo il dott. Ilari ha contribuito a scoprire il meccanismo di azione degli antimoniali, i farmaci più usati contro la Leishmaniosi ed ha studiato con successo il meccanismo di inibizione di altri metalli (Au e Ag) sulla tripanotione reduttasi che determina la morte del parassita. Inoltre grazie alla collaborazione con diversi gruppi di chimica farmaceutica il dott. Ilari ha identificato composti organici in grado di inibire TR con alta efficienza ed in questo modo inibire la crescita di Leishmania. Ultimamente il dott. Ilari ha iniziato con i suoi collaboratori ad usare la tecnica del “Fragment Screening” per progettare nuovi farmaci attraverso il Fragment-Based Drug Design. Grazie ad un finanziamento per accedere al laboratorio X-Chem di Diamond è riuscito ad ottenere le strutture di TR in complesso con diversi frammenti che sta usando per progettare potenti inibitori di TR. Infine, il gruppo del dott. Ilari sta lavorando in collaborazione con l’ISS e UNIBO alla progettazione di PROTAC che consentano l’ubiquitinazione di TR e la sua conseguente eliminazione da parte del Proteosoma. Il progetto è iniziato nel 2021(progetto FISR-PROLEISH) ed è attualmente in corso.
4. Resistenza batterica: Proteine trasportatrici di zinco nei batteri.
Nel 2009 il dott. Ilari ha iniziato lo studio strutturale e funzionale della componente periplasmica del trasportatore dello zinco ZnuABC. Lo studio strutturale di questa proteina aveva come ultimo scopo quello di progettare e sintetizzare un nuovo antibiotico contro Salmonella. Salmonella enterica come tutti i gram negativi sviluppa molto facilmente resistenza agli antibiotici ed è uno degli agenti patogeni responsabili di infezioni prese negli ospedali. Il dott. Ilari ha risolto le strutture cristallografiche di ZnuA wild type, di ZnuA in complesso con lo zinco e di un mutante di delezione ed ha spiegato, in questo modo il meccanismo di trasporto e rilascio dello zinco di ZnuA.
Ha risolto poi la struttura di ZnuA con un pirrolil-idrossammato mostrando come questi composti inibiscano il rilascio dello zinco da parte della proteina e svolgano in questo modo un’azione batteriostatica. Gli studi del dott. Ilari in questo campo hanno portato alla realizzazione di un brevetto.
5. Proteine coinvolte nella fisiopatologia della Malattia di Huntington.
Recentemente, il dott. Ilari ha iniziato a studiare i meccanismi molecolari della malattia di Huntington. La malattia di Huntington è una malattia rara genetica autosomica dominante causata dalla mutazione del gene dell’Huntingtina dove avviene un’espansione del tratto poli-CAG (che corrisponde ad un tratto di poliglutammine). La proteina mutata (mHtt) (che contiene un tratto di poliglutammine superiore alle 35 unità) causa nelle cellule neuronali scompensi nel metabolismo energetico, nel metabolismo del calcio, un malfunzionamento delle sinapsi e della trascrizione genica che a lungo andare portano all’apoptosi delle cellule neuronali in particolare nel corpus striatum. La tossicità dell’mHtt è aumentata dal processo di sumoilazione che rende la proteina solubile e capace di migrare nel nucleo e quindi di legarsi a diversi target alterando in questo modo il metabolismo cellulare. La sumoilazione è catalizzata dalla proteina Rhes (Ras Homolog Enriched in Striatum). Grazie agli studi condotti dal gruppo del dott. Ilari è stato possibile realizzare un modello di Rhes (Ras Homolog Enriched in Striatum) e di ipotizzare il meccanismo di sumoilazione del’mHtt che potrà essere utile per la progettazione di peptidi che inibiscano tale processo. Un’altra proteina interessante per il suo coinvolgimento nell’HD ed in altre malattie neurodegenerative è il recettore sigma1 una proteina endoplasmatica coinvolta nei meccanismi di riparo (Unfolding Protein Response), nella regolazione dell’autofagia e nella regolazione dei flussi di calcio dal reticolo endoplasmatico ai mitocondri. Gli studi finanziati dal Ministero della salute (ricerca finalizzata 2016, RF 2016-02364123) hanno contribuito a svelare i meccanismi di funzionamento di S1R. Il gruppo del dott. Ilari ha scoperto che S1R interagisce con la Sorcina e questo potrebbe essere uno dei meccanismi con cui la proteina controlla i flussi di calcio da ER al mitocondrio attraverso le MAM. Poiché l’attivazione di S1R ha come conseguenza ultima la protezione del neurone dai danni provocati dall’aggregazione proteica, gli studi del dott. Ilari si sono concentrati sulla ricerca di nuovi agonisti di S1R attraverso lo SBDD. In particolare, applicando il concetto di “Drug repurposing” il dott. Ilari ha effettuato il VS delle “FDA-approved drug” sulla struttura di S1R selezionando alcune molecole che hanno la capacità di legare S1R e di stimolare la crescita cellulare.
Collaborazioni con Enti e istituzioni Nazionali ed internazionali
Le ricerche del dott. Ilari lo hanno portato a collaborare con diverse istituzioni nazionali ed internazionali.
Il dott. Ilari ha collaborato con diversi gruppi del Dipartimento di Scienze Biochimiche dell’Università Sapienza di Roma (Prof. E. Chiancone, Prof. A. Boffi, Prof. F. Malatesta, Prof. Andrea Bellelli) dove è ospitato il laboratorio di Biologia Molecolare dell’IBPM. Lo studio delle “Cage like proteins” lo ha portato a collaborare con esperti nel campo della cinetica dell’ incorporazione del ferro come il Prof. N.D. Chasteen dell’University of New Hampshire. La ricerca di nuovi inibitori degli enzimi del metabolismo della via del tripanotione di Leishmania lo ha portato a collaborare con diversi gruppi di chimici farmaceutici: Dipartimento di Chimica e Tecnologie del Farmaco dell’Università Sapienza di Roma (Prof. Roberto Di Santo, Prof. Mariangela Biava, Prof. Bruno Botta); Dipartimento di Biotecnologie Chimica e Farmacia dell’Università di Siena (Prof. S. Gemma, Prof. G. Campiani, Prof. M. Botta) del Dip. Di Farmacia e Biotecnologie dell’Università di Bologna (Prof. M.L Bolognesi). La necessità di testare i composti selezionati in base all’azione sui target molecolari lo ha portato a collaborare con diversi gruppi di parassitologi dell’Istituto Superiore di Sanità come quello delle dottoresse Marina Gramiccia e Trentina Di Muccio. La ricerca del dott. Ilari ha trovato l’interesse anche del mondo produttivo e lo ha portato a collaborare con: L’IRBM Science Park (Dott. Alberto Bresciani) e la GlaxoSmithKline, GSK DDW, Tres Cantos, Spain, (Dr. Julio Martin e Dr. Albane Kessler). Lo studio della Leishmaniosi lo ha portato a collaborare a con gruppi di biochimici di regioni in cui la malattia è endemica come quello del Prof. V. Kumar Dubey (School of Biochemical Engineering, Indian Institute of Technology (Banaras Hindu University) Varanasi, Varanasi-221005, India).
La ricerca sui trasportatori di Zinco nei gram negativi ha portato il dott. Ilari a collaborare con il gruppo del Prof. A. Battistoni (Dipartimento di Biologia dell’Università di Tor Vergata) e la Prof. P. Valenti del Dipartimento di Sanità Pubblica e Malattie Infettive dell’Università Sapienza, collaborazione che ha portato alla stesura di diversi lavori scientifici e di un brevetto.
Infine il recente interesse per l’ Huntington Disease lo ha portato a collaborare con la LIRH (Lega Italiana Ricerca Huntington) e l’ Istituto CSS Mendel, Ospedale Casa sollievo della Sofferenza (Prof. Squitieri).
1.Brevetti
Brevetto nazionale Pirrolil-idrossammati per uso nella prevenzione e/o nel trattamento di infezioni batteriche.
Data concessione 10-12-2014. Numero concessione: 0001412640
depositato il 6 giugno 2012, Codice WIPO) 10MI2012A000980,
Piera Valenti, Tiziana Natalizi Roberto Di Santo, Luca Pescatori Giuliana Cucuzzoli Crucitti, , Andrea Ilari, Emilia Chiancone
Ruorlo svolto: inventore.
2.Parametri bibliometrici
103 documenti
4271 citazioni
H-index = 38 (fonte SCOPUS)
# Andrea Ilari è corresponding author
*Andrea Ilari è primo autore a parimerito
3.Lavori scientifici pubblicati su riviste internazionali previa peer review
2023
1. Mattioli R, Ilari A, Colotti B, Mosca L, Fazi F, Colotti G. Doxorubicin and other anthracyclines in cancers: Activity, chemoresistance and its overcoming. Mol Aspects Med. 2023 Oct;93:101205. doi: 10.1016/j.mam.2023.101205.
2. Tito C, Genovese I, Giamogante F, Benedetti A, Miglietta S, Barazzuol L, Cristiano L, Iaiza A, Carolini S, De Angelis L, Masciarelli S, Nottola SA, Familiari G, Petrozza V, Lauriola M, Tamagnone L, Ilari A, Calì T, Valdivia HH, Valdivia CR, Colotti G, Fazi F. Sorcin promotes migration in cancer and regulates the EGF-dependent EGFR signaling pathways. Cell Mol Life Sci. 2023 Jul 13;80(8):202. doi: 10.1007/s00018-023-04850-4.
3. Pascarella G, Antonelli L, Narzi D, Battista T, Fiorillo A, Colotti G, Guidoni L, Morea V, Ilari A.Investigation of the Entry Pathway and Molecular Nature of σ1 Receptor Ligands International Journal of Molecular Sciences, 2023, 24(7), 6367
4. # Madia VN, Ialongo D, Patacchini E, Exertier C, Antonelli L, Colotti G, Messore A, Tudino V, Saccoliti F, Scipione L, Ilari A, Costi R, Di Santo R. Inhibition of Leishmania infantum Trypanothione Reductase by New Aminopropanone Derivatives Interacting with the NADPH Binding Site. Molecules. 1;28(1):338. doi: 10.3390/molecules28010338
5. Espinoza-Chávez, R. M., Salerno, A., Liuzzi, A., Ilari, A., Milelli, A., Uliassi, E., & Bolognesi, M. L. (2022). Targeted protein degradation for infectious diseases: From basic biology to drug discovery. ACS Bio and Med Chem Au doi:10.1021/acsbiomedchemau.2c00063
2022
6. # Battista T, Federico S, Brogi S, Pozzetti L, Khan T, Butini S, Ramunno A, Fiorentino E, Orsini S, Di Muccio T, Fiorillo A, Exertier C, Di Risola D, Colotti G, Gemma S, Ilari A, Campiani G. Optimization of Potent and Specific Trypanothione Reductase Inhibitors: A Structure-Based Drug Discovery Approach. ACS Infect Dis. 2022, 8(8):1687-1699. doi: 10.1021/acsinfecdis.2c00325..
7. Fiorillo A, Colotti G, Exertier C, Liuzzi A, Seghetti F, Salerno A, Caciolla J, Ilari A. Innovative Approach for a Classic Target: Fragment Screening on Trypanothione Reductase Reveals New Opportunities for Drug Design. Front Mol Biosci. 2022, 9:900882. doi: 10.3389/fmolb.2022.900882. PMID: 35860359;
2021
8. # Annarita Fiorillo; Veronica Morea; Gianni Colotti; Andrea Ilari Huntingtin Ubiquitination Mechanisms and Novel Possible Therapies to Decrease the Toxic Effects of Mutated Huntingtin J. Pers. Med. 2021, Volume 11, Issue 12, 1309
9. Fiorillo A, Battistoni A, Ammendola S, Secli V, Rinaldo S, Cutruzzolà F, Demitri N, Ilari A. Structure and metal-binding properties of PA4063, a novel player in periplasmic zinc trafficking by Pseudomonas aeruginosa. ActaCrystallogr D Struct Biol. 2021 Nov 1;77(Pt 11):1401-1410. doi:10.1107/S2059798321009608.
10. Barile A, Battista T, Fiorillo A, di Salvo ML, Malatesta F, Tramonti A, Ilari A, Contestabile R. Identification and characterization of the pyridoxal 5'-phosphate allosteric site in Escherichia coli pyridoxine 5'-phosphate oxidase. J Biol Chem. 2021 Jan-Jun;296:100795. doi: 10.1016/j.jbc.2021.100795.
11. Alexander LT, Lepore R, Kryshtafovych A, Adamopoulos A, Alahuhta M, Arvin AM, Bomble YJ, Böttcher B, Breyton C, Chiarini V, Chinnam NB, Chiu W, Fidelis K, Grinter R, Gupta GD, Hartmann MD, Hayes CS, Heidebrecht T, Ilari A, Joachimiak A, Kim Y, Linares R, Lovering AL, Lunin VV, Lupas AN, Makbul C, Michalska K, Moult J, Mukherjee PK, Nutt WS, Oliver SL, Perrakis A, Stols L, Tainer JA, Topf M, Tsutakawa SE, Valdivia-Delgado M, Schwede T. Target highlights in CASP14: Analysis of models by structure providers. Proteins. 2021 Dec;89(12):1647-1672. doi: 10.1002/prot.26247.
12. # Battista T, Pascarella G, Staid DS, Colotti G, Rosati J, Fiorillo A, Casamassa A, Vescovi AL, Giabbai B, Semrau MS, Fanelli S, Storici P, Squitieri F, Morea V, Ilari A. Known Drugs Identified by Structure-Based Virtual Screening Are Able to Bind Sigma-1 Receptor and Increase Growth of Huntington Disease Patient-Derived Cells. Int J Mol Sci. 2021 Jan 28;22(3):1293. doi:10.3390/ijms22031293. PMID: 33525510; PMCID: PMC7865886.
13. # Chiarini V, Fiorillo A, Camerini S, Crescenzi M, Nakamura S, Battista T,Guidoni L, Colotti G, Ilari A. Structural basis of ubiquitination mediated by protein splicing in early Eukarya. Biochim Biophys Acta Gen Subj. 2021May;1865(5):129844. doi: 10.1016/j.bbagen.2021.129844. Epub 2021 Jan 11. PMID:33444728.
14. # Mosca L, Ilari A, Fazi F, Assaraf YG, Colotti G. Taxanes in cancer treatment:Activity, chemoresistance and its overcoming. Drug Resist Updat. 2021Jan;54:100742. doi: 10.1016/j.drup.2020.100742. Epub 2021 Jan 9. PMID: 33429249.
2020
15. # Ilari, A., Bellapadrona, G., Carbonera, D. et al. Disclosing the Molecular Mechanism of Iron Incorporation in Listeria innocua Dps by EPR Spectroscopy. Appl Magn Reson 51, 1543–1557 (2020). doi: 10.1007/s00723-020-01287-x
16. #Genovese I, Giamogante F, Barazzuol L, Battista T, Fiorillo A, Vicario M, D'Alessandro G, Cipriani R, Limatola C, Rossi D, Sorrentino V, Poser E, Mosca L, Squitieri F, Perluigi M, Arena A, van Petegem F, Tito C, Fazi F, Giorgi C, Calì T, Ilari A, Colotti G. Sorcin is an early marker of neurodegeneration, Ca2+ dysregulation and endoplasmic reticulum stress associated to neurodegenerative diseases. Cell Death Dis. 2020 Oct 15;11(10):861. doi: 10.1038/s41419-020-03063-y. PMID: 33060591; PMCID: PMC7566454.
17. #Turcano, L; Battista, T; De Haro ; Missineo, A; Alli, C ; Paonessa, G; Colotti, G; Harper, S; Fiorillo, A; Ilari, A; Bresciani, A Spiro-containing derivatives show antiparasitic activity against Trypanosoma brucei through inhibition of the trypanothione reductase enzyme PLOS NEGLECTED TROPICAL DISEASES 2020, 14(5), e0008339
18. Battista T, Colotti G, Ilari A, Fiorillo A. Targeting Trypanothione Reductase, a Key Enzyme in the Redox Trypanosomatid Metabolism, to Develop New Drugs against Leishmaniasis and Trypanosomiases. Molecules. 2020 Apr 21;25(8). pii: E1924. doi:10.3390/molecules25081924
19. Genovese I, Carotti A, Ilari A, Fiorillo A, Battista T, Colotti G, Ivarsson Y. Profiling calcium-dependent interactions between Sorcin and intrinsically disordered regions of human proteome. Biochim Biophys Acta Gen Subj. 2020 Apr 17;1864(8):129618. doi: 10.1016/j.bbagen.2020.129618.
20. # Battista T, Fiorillo A, Chiarini V, Genovese I, Ilari A, Colotti G. Roles of Sorcin in Drug Resistance in Cancer: One Protein, Many Mechanisms, for a Novel Potential Anticancer Drug Target. Cancers (Basel). 2020 Apr 6;12(4). pii: E887. doi:10.3390/cancers12040887
21. # Colotti G, Saccoliti F, Gramiccia M, Di Muccio T, Prakash J, Yadav S, Dubey VK, Vistoli G, Battista T, Mocci S, Fiorillo A, Bibi A, Madia VN, Messore A, Costi R, Di Santo R, Ilari A. Structure-guided approach to identify a novel class of anti-leishmaniasis diaryl sulfide compounds targeting the trypanothione metabolism. Amino Acids. 2020 Feb;52(2):247-259. doi: 10.1007/s00726-019-02731-4.
2019
22. # Carbo M, Brandi V, Pascarella G, Staid DS, Colotti G, Polticelli F, Ilari A, Morea V. Bioinformatics analysis of Ras homologue enriched in the striatum, a potential target for Huntington's disease therapy. Int J Mol Med. 2019 Dec;44(6):2223-2233. doi: 10.3892/ijmm.2019.4373. Epub 2019 Oct 15. PubMed PMID: 31638189; PubMed Central PMCID: PMC6844632.
2018
23. #Turcano L, Torrente E, Missineo A, Andreini M, Gramiccia M, Di Muccio T, Genovese I, Fiorillo A, Harper S, Bresciani A, Colotti G, Ilari A. Identification and binding mode of a novel Leishmania Trypanothione reductase inhibitor from high throughput screening. PLoS Negl Trop Dis. 2018 Nov 26;12(11):e0006969
24. Calisti L, Trabuco MC, Boffi A, Testi C, Montemiglio LC, des Georges A, Benni I, Ilari A, Taciak B, Białasek M, Rygiel T, Król M, Baiocco P, Bonamore A. Engineered ferritin for lanthanide binding. PLoS One. 2018 Aug 13;13(8):e0201859. doi: 10.1371/journal.pone.0201859.
25. Fiorillo A, Petrosino M, Ilari A, Pasquo A, Cipollone A, Maggi M, Chiaraluce R, Consalvi V. The phosphoglycerate kinase 1 variants found in carcinoma cells display different catalytic activity and conformational stability compared to the native enzyme. PLoS ONE 13(7): e0199191. doi: 10.1371/journal.pone.0199191
26. # Ilari A, Genovese I, Fiorillo F, Battista T, De Ionna I, Fiorillo A, Colotti G. Toward a Drug Against All Kinetoplastids: From LeishBox to Specific and Potent Trypanothione Reductase Inhibitors. Mol Pharm. 2018 Aug 6;15(8):3069-3078. doi: 10.1021/acs.molpharmaceut.8b00185.
27. Ortalli M, Ilari A, Colotti G, De Ionna I, Battista T, Bisi A, Gobbi S, Rampa A, Di Martino RMC, Gentilomi GA, Varani S, Belluti F. Identification of chalcone-based antileishmanial agents targeting trypanothione reductase. Eur J Med Chem. 2018 May 25;152:527-541. doi: 10.1016/j.ejmech.2018.04.057.
28. Bidollari E, Rotundo G, Ferrari D, Candido O, Bernardini L, Consoli F, De Luca A, Santimone I, Lamorte G, Ilari A, Squitieri F, Vescovi AL, Rosati J. Generation of induced pluripotent stem cell line, CSSi004-A (2962), from a patient diagnosed with Huntington's disease at the presymptomatic stage. Stem Cell Res. 2018 Apr;28:145-148. doi: 10.1016/j.scr.2018.02.014.
29. Ardini M, Howes BD, Fiorillo A, Falvo E, Sottini S, Rovai D, Lantieri M, Ilari A, Gatteschi D, Spina G, Chiancone E, Stefanini S, Fittipaldi M. Study of manganese binding to the ferroxidase centre of human H-type ferritin. J Inorg Biochem. 2018 May;182:103-112. doi: 10.1016/j.jinorgbio.2018.02.003.
30. # Colotti G, Fiorillo A, Ilari A. Metal- and metalloid-containing drugs for the treatment of trypanosomatid diseases. Front Biosci (Landmark Ed). 2018 Jan 1;23:954-966. Review. PubMed PMID: 28930584.
2017
31. Genovese I, Ilari A, Assaraf YG, Fazi F, Colotti G. Not only P-glycoprotein: Amplification of the ABCB1-containing chromosome region 7q21 confers multidrug resistance upon cancer cells by coordinated overexpression of an assortment of resistance-related proteins. Drug Resist Updat. 2017 May;32:23-46. doi: 10.1016/j.drup.2017.10.003. Epub 2017 Oct 16. Review.
32. Genovese I, Fiorillo A, Ilari A, Masciarelli S, Fazi F, Colotti G. Binding of doxorubicin to Sorcin impairs cell death and increases drug resistance in cancer cells. Cell Death Dis. 2017 Jul 20;8(7):e2950. doi: 10.1038/cddis.2017.342. PubMed PMID: 28726784; PubMed Central PMCID: PMC5550883.
33. # Battistoni A, Ammendola S, Chiancone E, Ilari A. A novel antimicrobial approach based on the inhibition of zinc uptake in Salmonella enterica. Future Med Chem. 2017 Jun;9(9):899-910. doi: 10.4155/fmc-20 17-0042. Epub 2017 Jun 21.Review. PubMed PMID: 28636417.
34. # Brogi S, Fiorillo A, Chemi G, Butini S, Lalle M, Ilari A, Gemma S, Campiani G. Structural characterization of Giardia duodenalis thioredoxin reductase (gTrxR) and computational analysis of its interaction with NBDHEX. Eur J Med Chem. 2017 Jul 28;135:479-490. doi: 10.1016/j.ejmech.2017.04.057.
35. # Morea V, Bidollari E, Colotti G, Fiorillo A, Rosati J, De Filippis L, Squitieri F, Ilari A. Glucose transportation in the brain and its impairment in Huntington disease: one more shade of the energetic metabolism failure? Amino Acids. 2017 Jul;49(7):1147-1157. doi: 10.1007/s00726-017-2417-2.
36. # Saccoliti F, Angiulli G, Pupo G, Pescatori L, Madia VN, Messore A, Colotti G, Fiorillo A, Scipione L, Gramiccia M, Di Muccio T, Di Santo R, Costi R, Ilari A. Inhibition of Leishmania infantum trypanothione reductase by diaryl sulfide derivatives. J Enzyme Inhib Med Chem. 2017 Dec;32(1):304-310. doi:10.1080/14756366.2016.1250755
37. # Ilari A, Fiorillo A, Genovese I, Colotti G. Polyamine-trypanothione pathway: an update. Future Med Chem. 2017 Jan;9(1):61-77. doi: 10.4155/fmc-2016-0180. Epub 2016 Dec 13. Review.
2016
38. Ilari A, Pescatori L, Di Santo R, Battistoni A, Ammendola S, Falconi M, Berlutti F, Valenti P, Chiancone E. Salmonella enterica serovar Typhimurium growth is inhibited by the concomitant binding of Zn(II) and a pyrrolyl-hydroxamate to ZnuA, the soluble component of the ZnuABC transporter. Biochim Biophys Acta. 2016 Mar;1860(3):534-41. doi: 10.1016/j.bbagen.2015.12.006.
2015
39. # Ilari A, Fiorillo A, Poser E, Lalioti VS, Sundell GN, Ivarsson Y, Genovese I, Colotti G. Structural basis of Sorcin-mediated calcium-dependent signal transduction. Sci Rep. 2015 Nov 18;5:16828. doi: 10.1038/srep16828.
40. Cau Y, Fiorillo A, Mori M, Ilari A, Botta M, Lalle M. Molecular Dynamics Simulations and Structural Analysis of Giardia duodenalis 14-3-3 Protein-Protein Interactions. J Chem Inf Model. 2015 Dec 28;55(12):2611-22. doi: 10.1021/acs.jcim.5b00452. Epub 2015 Nov 19. PubMed PMID: 26551337.
41. # Angiulli G, Lantella A, Forte E, Angelucci F, Colotti G, Ilari A, Malatesta F. Leishmania infantum trypanothione reductase is a promiscuous enzyme carrying an NADPH:O2 oxidoreductase activity shared by glutathione reductase. Biochim Biophys Acta. 2015 Sep;1850(9):1891-7. doi: 10.1016/j.bbagen.2015.05.022.
42. # Brindisi M, Brogi S, Relitti N, Vallone A, Butini S, Gemma S, Novellino E, Colotti G, Angiulli G, Di Chiaro F, Fiorillo A, Ilari A, Campiani G. Structure-based discovery of the first non-covalent inhibitors of Leishmania major tryparedoxin peroxidase by high throughput docking. Sci Rep. 2015 May 7;5:9705. doi: 10.1038/srep09705.
43. # Ilari A, Fiorillo A, Baiocco P, Poser E, Angiulli G, Colotti G. Targeting polyamine metabolism for finding new drugs against leishmaniasis: a review. Mini Rev Med Chem. 2015;15(3):243-52. Review.
2014
44. # Angelucci F, Morea V, Angelaccio S, Saccoccia F, Contestabile R, Ilari A. The crystal structure of archaeal serine hydroxymethyltransferase reveals idiosyncratic features likely required to withstand high temperatures. PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 2014 Dec;82(12):3437-49. doi: 10.1002/prot.24697.
45. Colotti G, Poser E, Fiorillo A, Genovese I, Chiarini V, Ilari A. Sorcin, a calcium binding protein involved in the multidrug resistance mechanisms in cancer cells. Molecules. 2014 Sep 5;19(9):13976-89. doi: 10.3390/molecules190913976.
46. Fiorillo A, di Marino D, Bertuccini L, Via A, Pozio E, Camerini S, Ilari A, Lalle M. The crystal structure of Giardia duodenalis 14-3-3 in the apo form: when protein post-translational modifications make the difference. PLoS One. 2014;9(3):e92902. doi: 10.1371/journal.pone.0092902. eCollection 2014.
47. Lalioti VS, Ilari A, O'Connell DJ, Poser E, Sandoval IV, Colotti G. Sorcin links calcium signaling to vesicle trafficking, regulates polo-like kinase 1 and is necessary for mitosis. PLoS One. 2014 Jan 10;9(1):e85438. doi:10.1371/journal.pone.0085438. eCollection 2014.
48. Ilari A, Alaleona F, Tria G, Petrarca P, Battistoni A, Zamparelli C, Verzili D, Falconi M, Chiancone E. The Salmonella enterica ZinT structure, zinc affinity and interaction with the high-affinity uptake protein ZnuA provide insight into the management of periplasmic zinc. Biochim Biophys Acta. 2014 Oct 12;1840(1):535-544. doi: 10.1016/j.bbagen.2013.10.010.
2013
49. # Colotti G, Baiocco P, Fiorillo A, Boffi A, Poser E, Chiaro FD, Ilari A. Structural insights into the enzymes of the trypanothione pathway: targets for antileishmaniasis drugs. Future Med Chem. 2013 Oct;5(15):1861-75. Doi: 10.4155/fmc.13.146.
50. Colotti G, Ilari A, Fiorillo A, Baiocco P, Cinellu MA, Maiore L, Scaletti F, Gabbiani C, Messori L. Metal-Based Compounds as Prospective Antileishmanial Agents: Inhibition of Trypanothione Reductase by Selected Gold Complexes. ChemMedChem. 2013 Aug 23. doi: 10.1002/cmdc.201300276. [Epub ahead of print] PubMed PMID: 24039168.
51. # Baiocco P, Poce G, Alfonso S, Cocozza M, Porretta GC, Colotti G, Biava M, Moraca F, Botta M, Yardley V, Fiorillo A, Lantella A, Malatesta F, Ilari A. Inhibition of Leishmania infantum Trypanothione Reductase by Azole-Based Compounds: a Comparative Analysis with Its Physiological Substrate by X-ray Crystallography. Chem. Med. Chem. 2013, 8:1175-83.
52. Ardini M, Fiorillo A, Fittipaldi M, Stefanini S, Gatteschi D, Ilari A, Chiancone E. Kineococcus radiotolerans Dps forms a heteronuclear Mn-Fe ferroxidase center that may explain the Mn-dependent protection against oxidative stress. Biochim Biophys Acta. 2013, 1830:3745-55.
53. Colotti G, Ilari A, Boffi A, Morea V. Metals and Metal derivatives in Medicine. Mini Rev Med Chem. 2013, 13: 211-221.
2012
54. # Fiorillo A, Colotti G, Boffi A, Baiocco P, Ilari A. The crystal structures of the tryparedoxin-tryparedoxin peroxidase couple unveil the structural determinants of leishmania detoxification pathway. PLoS Negl Trop Dis. 2012, 6(8):e1781.
55. # Ilari A, Baiocco P, Messori L, Fiorillo A, Boffi A, Gramiccia M, Di Muccio T, Colotti G. A gold-containing drug against parasitic polyamine metabolism: the X-ray structure of trypanothione reductase from Leishmania infantum in complex with auranofin reveals a dual mechanism of enzyme inhibition. Amino Acids. 2012, 42, 803-811.
2011
56. Ilari A, Alaleona F, Petrarca P, Battistoni A, Chiancone E. The X-ray structure of the zinc transporter ZnuA from Salmonella enterica discloses a unique triad of zinc-coordinating histidines. J Mol Biol. 2011 Jun 17;409(4):630-41.
57. # Colotti G, Ilari A. Polyamine metabolism in Leishmania: from arginine to trypanothione. Amino Acids. 2011 Feb;40(2):269-85.
58. # Paola Baiocco, Andrea Ilari, Pierpaolo Ceci, Stefania Orsini, Marina Gramiccia, Trentina Di Muccio Inhibitory Effect of Silver Nanoparticles on Trypanothione Reductase Activity and Leismania infantum proliferation. ACS Med. Chem. Lett., 2011, 2 (3), 230–233.
59. # Fiorillo A, Federico R, Polticelli F, Boffi A, Mazzei F, Di Fusco M, Ilari A, Tavladoraki P. The structure of maize polyamine oxidase K300M mutant in complex with the natural substrates provides a snapshot of the catalytic mechanism of polyamine oxidation. FEBS J. 2011 278(5):809-21.
2010
60. # Kasyutich O, Ilari A, Fiorillo A, Tatchev D, Hoell A, Ceci P. Silver ion incorporation and nanoparticle formation inside the cavity of Pyrococcus furiosus ferritin: structural and size-distribution analyses. J. Am. Chem. Soc., 2010, 132(10):3621-7.
61. Alaleona F, Franceschini S, Ceci P, Ilari A, Chiancone E. Thermosynechococcus elongatus DpsA binds Zn(II) at a unique three histidine-containing ferroxidase center and utilizes O2 as ironoxidant with very high efficiency, unlike the typical Dps proteins. FEBS J. 2010, 277(4):903-17.
2009
62. Vivoli M, Angelucci F, Ilari A, Morea V, Angelaccio S, di Salvo ML, Contestabile R. Role of a conserved active site cation-pi interaction in Escherichia coli serine hydroxymethyltransferase. Biochemistry. 2009;48(50):12034-46.
63. # Baiocco P, Colotti G, Franceschini S, Ilari A. “Molecular basis of antimony treatment in leishmaniasis.” J Med Chem., 2009; 52(8):2603-12.
64. Baiocco P, Franceschini S, Ilari A, Colotti G. “Trypanothione reductase from Leishmania infantum: cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray data analysis.” Protein Pept Lett. 2009;16(2):196-200.
65. # Ilari A, Fiorillo A, Angelaccio S, Florio R, Chiaraluce R, van der Oost J, Consalvi V. “Crystal structure of a family 16 endoglucanase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus--structural basis of substrate recognition.” FEBS J., 2009;276(4):1048-58.
66. Ilari A, Franceschini S, Bonamore A, Arenghi F, Botta B, Macone A, Pasquo A, Bellucci L, Boffi A. “Structural basis of enzymatic (S)-norcoclaurine biosynthesis.” J Biol Chem. 2009; 284(2):897-904.
2008
67. # Pasquo A, Bonamore A, Franceschini S, Macone A, Boffi A, Ilari A. “Cloning, expression, crystallization and preliminary X-ray data analysis of norcoclaurine synthase from Thalictrum flavum.” Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2008; 64:281-3.
68. Ilari A, Boffi A. “Structural studies on flavohemoglobins.” Methods Enzymol. 2008;436:187-202.
69. Ilari A, Bonamore A, Franceschini S, Fiorillo A, Boffi A, Colotti G. “The X-ray structure of N-methyltryptophan oxidase reveals the structural determinants of substrate specificity.” Proteins-Structure function and Bioinformatics. 2008;71(4):2065-75.
70. Franceschini S, Ilari A, Verzili D, Zamparelli C, Antaramian A, Rueda A, Valdivia HH, Chiancone E, Colotti G. “Molecular basis for the impaired function of the natural F112L sorcin mutant: X-ray crystal structure, calcium affinity, and interaction with annexin VII and the ryanodine receptor. FASEB J. 2008;22(1):295-306.
2007
71. Bellapadrona G, Chiaraluce R, Consalvi V, Ilari A, Stefanini S, Chiancone E. “The mutations Lys 114 --> Gln and Asp 126 --> Asn disrupt an intersubunit salt bridge and convert Listeria innocua Dps into its natural mutant Listeria monocytogenes Dps. Effects on protein stability at Low pH.” Proteins-Structure function and Bioinformatics. 2007;66(4):975-83.
72. Ilari A, Kjelgaard P, von Wachenfeldt C, Catacchio B, Chiancone E, Boffi A. “Crystal structure and ligand binding properties of the truncated hemoglobin from Geobacillus stearothermophilus.” Arch Biochem Biophys. 2007;457(1):85-94.
2006
73. # Franceschini S, Ceci P, Alaleona F, Chiancone E, Ilari A. “Antioxidant Dps protein from the thermophilic cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus.” FEBS J. 2006; 273(21):4913-28.
2005
74. Ilari A., Latella M.C., Ceci P., Ribacchi F., Su M., Giangiacomo L., Stefanini S.,Chasteen N.D., Chiancone E. “The unusual intersubunit ferroxidase center of Listeria innocua Dps is required for hydrogen peroxide detoxification but not for iron uptake. A study with site-specific mutants”. Biochemistry, 44, 5579-87, (2005).
75. * Giangiacomo L, Ilari A, Boffi A, Morea V, Chiancone E. “The truncated oxygen-avid hemoglobin from Bacillus subtilis. X-ray structure and ligand binding properties.” J . Biol Chem., 2005, 280, 9192-202, (2005).
76. * Bonamore A, Ilari A, Giangiacomo L, Bellelli A, Morea V, Boffi A. “A novel thermostable hemoglobin from the actinobacterium Thermobifida fusca.” FEBS J. 2005; 272(16):4189-201.
77. Ceci P, Ilari A, Falvo E, Giangiacomo L, Chiancone E. “Reassessment of protein stability, DNA binding, and protection of Mycobacterium smegmatis Dps.” J Biol Chem. 2005;280(41):34776-85.
2004
78. # Ilari A, Angelaccio S, Fiorillo A, Florio R, Consalvi V, Chiaraluce R. “Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the laminarinase endo-beta-1,3-glucanase from Pyrococcus furiosus.” Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2004;60:2394-5.
79. Chiancone E, Ceci P, Ilari A, Ribacchi F, Stefanini S. “Iron and proteins for iron storage and detoxification.” Biometals. 2004;17(3):197-202. Review.
80. D'Angelo P, Lucarelli D, della Longa S, Benfatto M, Hazemann JL, Feis A, Smulevich G, Ilari A, Bonamore A, Boffi A. “Unusual heme iron-lipid acyl chain coordination in Escherichia coli flavohemoglobin.” Biophys J. 2004;86(6):3882-92.
2003
81. * Ceci P., Ilari A., Falvo E., Chiancone E., “The Dps protein of Agrobacterium tumefaciens does not bind to DNA but protects it toward oxidative cleavage: X-ray crystal structure, iron binding, and hydroxyl-radical scavenging properties.”J. Biol. Chem., 278, 20319-26, (2003).
82. Mella M, Colotti G, Zamparelli C, Verzili D, Ilari A, Chiancone E. “Information transfer in the penta-EF-hand protein sorcin does not operate via the canonical structural/functional pairing. A study with site-specific mutants.” J Biol Chem. 2003; 278(27):24921-8.
83. Bonamore A, Gentili P, Ilari A, Schininà ME, Boffi A. “Escherichia coli flavohemoglobin is an efficient alkylhydroperoxide reductase.” J Biol Chem. 2003; 278(25):22272-7.
2002
84. Ilari A., Ceci P., Ferrari D., Rossi G.L., Chiancone E.,”Iron incorporation into Escherichia coli Dps gives rise to a ferritin-like microcrystalline core” J. Biol. Chem.,277, 37619-23, (2002).
85. Zhao G., Ceci P., Ilari A., Giangiacomo L., Laue T.M., Chiancone E., Chasteen N.D. “Iron and hydrogen peroxide detoxification properties of DNA-binding protein from starved cells. A ferritin-like DNA-binding protein of Escherichia coli.” J Biol Chem. 2002; 277(31):27689-96.
86. Ilari A., Bonamore A., Farina A., Johnson .K. A., Boffi A., “ The X-ray structure of E. Coli flavohemoglobin reveals an unexpected geometry of the distal heme pocket.”, J. Biol. Chem., 277, 23725-32, (2002).
87. Ilari A., Johnson K. A., Nastopoulos V., Verzili D., Zamparelli C., Colotti G.,Tsernoglou D. and Chiancone E., “The crystal structure of the sorcin calcium binding domain provides a model of Ca2+-dependent processes in the full-length protein”, J. Mol. Biol., 317, 447-458, (2002).
2001
88. Nastopoulos V, Ilari A, Colotti G, Zamparelli C, Verzili D, Chiancone E, Tsernoglou D. “Two different crystal forms of sorcin, a penta-EF-hand Ca2+-binding protein.” Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2001;57(Pt 6):862-4.
89. Boffi A, Bozzi M, Sciandra F, Woellner C, Bigotti MG, Ilari A, Brancaccio A. “Plasticity of secondary structure in the N-terminal region of beta-dystroglycan.” Biochim Biophys Acta- Protein structure and molecular Enzymology 2001;1546(1):114-21.
2000
90. Ilari, A., Stefanini, S., Tsernoglou, D., and Chiancone E., “ The dodecameric ferritin from L. innocua contains a novel intersubunit iron-binding site”, Nature Struct. Biol., 7, 38-43, (2000).
91. Chiaraluce R, Consalvi V, Cavallo S, Ilari A, Stefanini S, Chiancone E. “The unusual dodecameric ferritin from Listeria innocua dissociates below pH 2.0.” Eur J Biochem. (FEBS J.) 2000;267(18):5733-41.
92. Yang X, Chiancone E, Stefanini S, Ilari A, Chasteen ND. “Iron oxidation and hydrolysis reactions of a novel ferritin from Listeria innocua.” Biochem J. 2000 ; 349:783-6.
93. Zamparelli C, Ilari A, Verzili D, Giangiacomo L, Colotti G, Pascarella S, Chiancone E. “Structure-function relationships in sorcin, a member of the penta EF-hand family. Interaction of sorcin fragments with the ryanodine receptor and an Escherichia coli model system.” Biochemistry. 2000;39(4):658-66.
1999
94. Ilari A, Savino C, Stefanini S, Chiancone E, Tsernoglou D. “Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the unusual ferritin from Listeria innocua.” Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 1999;55: 552-3.
1997
95. Zamparelli C, Ilari A, Verzili D, Vecchini P, Chiancone E. “Calcium- and pH-linked oligomerization of sorcin causing translocation from cytosol to membranes.” FEBS Lett. 1997; 409(1):1-6.
96. Boffi A, Zamparelli C, Verzili D, Ilari A, Chiancone E. “Effect of the vinyl-globin interactions on the temperature-dependent broadening of the Soret spectra: a study with horse myoglobin and Scapharca dimeric hemoglobin reconstituted with unnatural 2,4-heme derivatives.” Arch Biochem Biophys. 1997;340(1):43-51.
1996
97. Boffi A, Ilari A, Spagnuolo C, Chiancone E. “Unusual affinity of cyanide for ferrous and ferric Scapharca inaequivalvis homodimeric hemoglobin.” Equilibria and kinetics of the reaction. Biochemistry. 1996;35(24):8068-74.
1995
98. Ilari A, Boffi A, Chiancone E. “Rigidity of the heme pocket in the cooperative Scapharca hemoglobin homodimer and relation to the direct communication between hemes.” Arch Biochem Biophys. 1995;316(1):378-84.
# corresponding author; * primo autore a parimerito
+ autore senior
4.Capitoli di libri
2020 capitolo del libro Sars-Cov-2: frontiere della ricerca categoria: Multimediale editore: Zanichelli, dal titolo L’infezione alla luce della biologia strutturale autori: Linda Celeste Montemiglio Adele Di Matteo, Carmelinda Savino, Barbara Illi, Andrea Ilari (https://sibbm.zanichelli.it/italiano/2020/08/23/infezione-biologia-strutturale/)
2019 Capitolo di libro. Andrea Ilari, Gianni Colotti. Chapter 11. New Chemical Scaffolds to Selectively Target the Trypanothione Metabolism. Medicinal Chemistry of Neglected and Tropical Diseases, edited By Venkatesan Jayaprakash, Daniele Castagnolo, Yusuf Özkay
ISBN: 9781351011655
2018 – Capitolo di libro. Colotti G., Ilari A. Sorcin. Encyclopedia of signaling Molecules, Second edition, Sangdun Choi edition, Pages 5084-5093
ISBN: 978-3-319-67198-7
2017- Capitolo di libro. Ilari A, Savino C. A Practical Approach to Protein Crystallography. Methods Mol Biol. 1525:47-78.
PRINT ISBN: 978-1-4939-6620-2
ON LINE ISBN: 978-1-4939-6622-6
2015 –Capitolo di libro. A. Ilari, A. Bonamore, and A. Boffi « Addition to C=N Bonds”, Book title: “Biocatalysis in Organic Synthesis 2”, Science of Synthesis (SOS) 2014-2016, Editor Thieme Chemistry.
ISBN: 9783131741714
2012- Capitolo libro. Pierpaolo Ceci, Veronica Morea, Manuela Fornara, Giuliano Bellapadrona, Elisabetta Falvo and Andrea Ilari “Biomimetic materials synthesis by ferritin-related, cage-shaped proteins”, Book title “Advanced Topics in Biomineralization”, 2012, Editor Intech - Open Access Publisher.
ISBN: 978-953-51-0045-4
2009 – Capitolo di libro. Stefanini S., Ceci P., Ardini M., Ilari A.: DNA-binding proteins from sterved cells, Handbook of metalloproteins, edited by Prof. Messerschmidt, John Wiley & Sons, Ltd.
ISBN-10 : 0470849843
ISBN-13 : 978-0470849842
2008- Capitolo di libro. Ilari A, Savino C. “Protein structure determination by X-ray crystallography.” Book title: “Bioinformatics: Data, Sequence Analysis and Evolution”, Editor Jonathan M. Keith, Series: Methods in Molecular Biology, Volume 452, pages 63-87.
ISBN: 1588297071